Курсова работа Катедра: Физиология на растенията
Изтегляне 78.78 Kb.
|
| Курсова работа
Катедра:Физиология на растенията Растителни лектини – структура и физиологични особeности Научен ръководител:………………………… Какво представлява лектинът? Какво е лектинът? Според едно старо определение, "Лектините са многовалентни въглехидрат - протеини или гликопротеини, с изключение на ензимите и антибиотиците." Толкова ограничена дефиниция, която вече не е приложима, защото от тогава до сега са известни значителен брой пропуски. В днешно време, сме приели по гъвкаво и съвременно обяснение - "Лектините са определени просто като протеини, които специфично са свързани с въглехидрати." Рицинът е най-старият лектин, в действителност ензимът РНК-Н-гликозидае, протеинът на "кристалите на Charcot-Leyden" са известни като лизофосфолипаза, а Лектините от I-ви ред - сиалоадхезин, тези 2 лектина са част от групата на имуноглобулините. Многовалентността може и да не е единствения възможен критерий, въпреки че е един от основните фактори за повечето лектини. Откакто лектините нямат ясно изразено каталитично действие като ензимите, техните физиологични фунскции са останали недобре изучени. За съжаление, поради тази причина "лектин" е била дума, използвана като подходящата класификационна груп на "изхвърлени от групата" въглехидрат-свързаните протеини, финкциите на които са останали неизвестни и до сега. В момента, вероятно никой да се противопостави на идеята че лектините са "разновидности на гликогена." Лектините често се класифицират спецификата на захарозата. Мислехме че, този традиоционен метод е практически полезен, не е наложително приложим за точна спецификация. Лектини в същата група показват доста различни захарни предимства.Освен това, повишаващият се брой на ликтините, което никога не показваше високоро сродство с простите захариди. Класификацията е естествена дейност за човека. Това е удобно средство за класифициране на непълен набор информацията всеки път. От страна на съвременната молекулярна биология, за лектините се подразбираше под концепцията на протеинното семейство. От този критерий, можем да преценим обективно еволюционното роднинство между лектините. С други думи, лектините, чиито структури са били определени, са "регистрирани".Разбира се, още много лектини остават "сираци", нямайки никакви хомоложни протеини за момента. Въпреки това, като геномни проекти на различни организми, включващи хора, са в стремителен прогрес, класификация на лектините, съответства най-много с концепцията на протеинните (генни) семейства. Бобови лектини - структура и функции Бобовите лектини са едно от най-големите семейства от лектини, с повече от 70 познати лектина. Бобовите лектини си приличат един на друг в техните физикохимични особености, въпреки че се различават във въглехидратната си специфика. Те се състоят от две или четири субединици с молекулна маса от 30 kDa и всяка субединица има едно определено място свързана с въглехидрат. Взаимодействието със захарите изисква здрава връзка между йоните на калций и манган. Първостепенните структурни анализи, доказват структурното сходството на тези лектини. Рентгеновите изследвания показват че затварянето на полипептидните веригите на местата за свързване във въглехидратите е подобно, въпреки различия за първостепенните последователности. Свободните места за свързване на въглехидратите на тези лектини съдържат две запазени амино-киселини на бета - листове и две примки, както е показано на фигурата. Една от тези примки съдържа преходни метали - калций и манган, които държат амино-киселинния остатък на мястото на свързване на захара в необходимата позиция. Амино-киселинната последователност на тези примки играе важна толя във въглехидратната специфика на тези лектини. Една от основните функции на растителните лектини е защита на растението. Особено при бобовите лектини, взимат участи при разпознаването на симбиозни бактерии. Протеини с домени на бобови лектини са отикрити в животински клетки. 
Фигура 1: Стеаринова структура на лектин на Erythrina corallodendron.Жълтите, червените и сините части показват бета-структурата, алфа спиралата и примката съответно. Рицин свързани протеини
Наскоро беше изолиран не токсичен 2-рибозомо-инактивиращ протеин и лицин-свързани протеини от кората, листо и ризомата на ллодовете на бъз, от род Sambucus. Тези не-токсични 2-рибозомо-инактивиращи протеини, както са нигрин-Б, сиеболдин-б, ебулин-ф и ебулин-р, са структури на РНК-Н-гликозидната активност, която прилича на рицина и други класически 2-рибозомо-инактивиращи протеини. Тези не токсични 2-рибозомо-инактивиращи протеини показват същата свързваща специфика както е галактозо/Н-ацетилгалактозамин-инхибиращ лектин се редуцира до рицин, но нови рибозомо-инактивиращи протеини, които наскоро са били изолирани са лишени от въглехидратно свързваща функция. По интересн начин 2-рибозомо-инактивиращ протеин от плодовете на бъза показват потенциална инхибираща активност срещу in-vitro синтезиращ се протеин от (rabbit reticulocyte lysate) , подобен на рицина, но показва малка токсичност към клетките на мишки. Тетрамеричните корови лектини от кората на тези растения за познати че показват уникална захаро-свързваща спецификация с неураминова киселина-алфа 2-6галактозо/Н-ацетилгалактозамин-инхибиращ лектин. Клониране на комплементарна ДНК на тези лектини показва че и двата А и Б- субединици на тези лектини имат хомологни праймери както третичната структура с А (токсична субединица) и Б (галактозо/Н-ацетилгалактозамин-инхибиращ лектин -специфична лектинова субединица) вериги от рицин. Тези лектини показват ниска токсичност към клетки на мишки или инхибираща активност към in vitro синтеза на протеин на rabbit reticulocyte lysate. Тези характеристики са малко по-различни от тези на тетрамерично свързания лектин, който е силно инхибира протеиновия синтез на rabbit reticulocyte lysate. Някои от 1-рибозомо-инактивиращи протеини са били отбелязани като притежаващи антивирусна и антиплесенна активност. А - веригите на тип 1 и тип 2 на рибозомо-инактивиращи протеини, са били използвани като токсичен компонент на имунотоксини. Различни типове 1 и 2 рибозомо-инактивиращи протеини и други рицин свързани протеини открити в плодовете на бъз, повдигат нови и интересни въпроси свързани с биологичните функции включително и еволюционната връзка на сродните на рицин протеини.   
Фигура 2: Структура и механизъм на токсичност на тип 1 и тип 2 рибозомо-инактивиращи протеини и няколко сродни на рицин протеини в бъз. Annexin Family Proteins and Lectin Activity Анексините представляват семейство от калциеви и фосфолипидно свързани белтъци. Повече от двадесет представители са открити във всички еукариотни, също така и при растения и животни, с изключение на гъби. Анексините имат молекулярни тегла вариращи между 30 и 40 kDa (само анксин VI е 66 kDa ) и притежават удивителни структурни характеристики. Полето на аминотерминалите на анексините е различно по ред и дължина (вариращо от 11 до 196). За разлика от тях пък карбокситерминалните полета, които са съставени от четери (съответно осем само за анексин VI) А- спираловидни полета (домейни) съставени от около 70 аминокиселинни остатъци, са добре запазени сред анексините. Местата на калциево и фосфолипидните връзки се намират в карбокситерминалното поле. Поне един от представителите може да бъде открит в почти всяка еукариотен тип клетка. Почти всички клетки произвеждат няколко вида анексини едновременно и нивата на размножаване са доста високи. Защо се нуждаят от анекзини в изоблие? Би било добре да уточним че анекзина не е самостоятелен и трябва да взаимодейства с различни лиганди както вътре, така и извън клетките и да играе различни роли. Анекзина се свързва с фофатидилсерина, фосфатидилетаноламина и фосфатидилиноситола, които са известни с това , че са богати на вътрешен слой плазмена мембрана и едва се подават на повърхността на клетката, за разлика от фосфатидилколина и сфингомелина, които са основни компоненти на външния слой на плазмената мембрана. И все пак вторите не се разпознават от анексина. Тук е основателно да добавим, че предложените функии на вътреклетъчния анексин включва регулиране на фосфолипазната А2 дейност дължаща се на отделянето фосфолипиден субстрат и включването й в пренасянето и транспортирането, ендоцитозата, екзоцитозата. Смените в подклетъчните места (от цитозола до мембраната) се наблюдават при някои междуклетъчни анексини, което напомня на бързите движения на анексина съответстващ на динамичният липиден васикуларен транспорт. 
Фигура: Анексин II се захваща за тънкия плазмогенен активатор и тенасцин. Анхорин СII изолиран като колагенен – рецептор, е идентичен с анексим V. Анексим IV, V, и VI ексхибират въглехидратната активност. Нещо повече дори, анексините се пренасят от цитозола до външната част на клетката през плазмената мембрана чрез непознат механизизъм. Въпреки че анексините имат недостиг на хидрофобни сигнални пептидите, отделянето и подаването на повърхността на клетката осъществявано от някои анексини, се наблюдават при някои видове клетки. След като бъдат транспортирани извън клетките, някои анексини функционират като рецептори на външноклетъчния протеин; анекзин V се свързва с колагена, а анексин II се свързва с тъканния плазминогенен активатор и тенасцина. Освен това, съществува доказателство, че анекзините взаимодействат с glycoconjugates. Първо, анекзин IV е бил разпознат като лектин съединен с въглехидрат от двете страни с със сиалогликопротеини и глюкозоаминогликани при наличието на калий; после анекзин V и VI и някои други анексини проявяват подобна лектинова дейност. Местата, на които откриваме анекзин IV в главната делителна тъкан, бъбреците и панкреаса и резултата от анализа от ин- витро съединяването на няколко glycoconjugates предполагат, че анекзин IV участва във формирането на най- горните разпределящи везикули, дължащо се на взаимодействието с някои гликофосфатидилиноситол(GPI)- захванати гликопротеини и протеогликани. Екзокринния тип невротрофична дейност се открива в анексин V, също така и участието на някои анексини при клетъчното прилепяне (или задържането на клетъчното прилепяне) са открити. По- нататъшните изследвания целят да изучат endogenous glycoconjugate лиганди разпознавани от анексините в много случаи и да проучат въглехидратния познавателен механизъм. Каталог: files -> files files -> Р е п у б л и к а б ъ л г а р и я files -> Дебелината на армираната изравнителна циментова замазка /позиция 3/ е 4 см files -> „Европейско законодателство и практики в помощ на добри управленски решения, която се състоя на 24 септември 2009 г в София files -> В сила oт 16. 03. 2011 Разяснение на нап здравни Вноски при Неплатен Отпуск ззо files -> В сила oт 23. 05. 2008 Указание нои прилагане на ксо и нпос ксо files -> 1. По пътя към паметник „1300 години България files -> Георги Димитров – Kreston BulMar files -> В сила oт 13. 05. 2005 Писмо мтсп обезщетение Неизползван Отпуск кт Изтегляне 78.78 Kb. Сподели с приятели:
|