I етап - АК се активира с АТФ, при което АК се свързва с АМФ чрез високо-енергетична връзка
АА + АТФ АА-АМФ + ФФ
II етап - активираната АК се прикрепя чрез макроергична връзка към 2' или 3' въглеродния атом в рибозата на последния нуклеотид на тРНК, който винаги е аденин. Тази тРНК се означава като натоварена тРНК.
АА-АМФ + тРНК АА-тРНК + АМФ
При хидролиза макроергичната връзка освобождава голямо количество свободна енергия, която в хода на белтъчния синтез се използва за образуване на пептидната връзка между АК.
Аминоацилсинтетази
В бактериите има 20 аминоацил-тРНК синтетази. Всеки ензим разпознава определена АК и всичките тРНК, които имат антикодон за тази АК. Причината за това е изродеността на генетичния код, според който една АК може да кодира от няколко кодона. тРНК, които имат различни антикодони, но могат да разпознават една АК, образуват изоакцепторна група. Следователно една аминоацил синтетаза разпознава една изоакцепторна група.
Пространственото нагъване на белтъчната молекула на аминоацил ситетазите оформя два активни центъра - един за АК и един за тРНК. Активният център за АК притежава изключително висока специфичност - той може да различи тирозин от фенилаланин, макар че разликата между тях е една ОН-група. Вероятно аминоацил синтетазите извършват енергетично разпознаване на АК, използвайки енергетичната разлика между тирозина и фенилаланина, която е 4-5 kcal/mol. По-трудно може да се обясни разпознаването на АК, които се различават само с една метилова група (валин, левцин. изолевцин), тъй като тези групи не образуват водородни връзки или солеви мостове, които да осигурят енергетично разпознаване. Проблемът може да се разреши, ако разпознаването на АК се извърши на няколко етапа, на всеки от които да може да се отстранява неправилно присъединената АК.
Инициация на транслацията при прокариотите
Сподели с приятели: |
